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Gli enzimi sono essenziali per il corretto funzionamento di tutti gli organismi viventi sulla Terra. Partecipano alla maggior parte, se non a tutti, i cambiamenti chimici della natura, cioè a milioni di reazioni sia nel mondo vegetale che in quello animale. Vale la pena scoprire cosa sono gli enzimi, come funzionano e qual è il loro significato per la medicina moderna.

Gli enzimisono molecole proteiche che accelerano o addirittura consentono il verificarsi di varie reazioni chimiche negli organismi viventi, compreso il corpo umano.

Da un punto di vista chimico si tratta di catalizzatori, cioè particelle che intensificano la reazione, ma non si consumano durante la reazione. Questo aumento dell'efficienza delle trasformazioni chimiche è spesso enorme, i catalizzatori naturali possono ridurre il tempo di reazione da diversi anni a diversi secondi.

Gli enzimi si trovano in tutte le zone del corpo: nelle cellule, nello spazio extracellulare, nei tessuti, negli organi e nella loro luce, i catalizzatori che un determinato tessuto produce ne determinano le proprietà specifiche e il ruolo corpo

La maggior parte degli enzimi sono molto specifici, il che significa che ognuno di essi è responsabile di un solo tipo di reazione chimica in cui sono coinvolte particelle specifiche - substrati e solo loro possono interagire con un determinato enzima.

L'attività dei catalizzatori naturali dipende da molti fattori: l'ambiente di reazione, ad esempio temperatura, pH, presenza di determinati ioni, attivatori - potenziano l'azione di enzimi e inibitori che contrastano questa attività.

Enzimi: struttura

Come accennato, la maggior parte degli enzimi sono proteine, hanno una struttura molto diversa: da diverse dozzine di amminoacidi a diverse migliaia disposti in una diversa struttura spaziale.

È la forma della loro formazione (la cosiddetta struttura quaternaria) e il fatto che la maggior parte degli enzimi siano molto più grandi dei reagenti delle loro reazioni è in gran parte responsabile della loro attività.

Ciò è dovuto al fatto che solo una certa regione nella struttura degli enzimi è il cosiddetto sito attivo, cioè un frammento responsabile dell'esecuzione della reazione.

Il compito dei frammenti rimanenti della molecola è quello di attaccare un substrato specifico, meno spesso altri composti che influenzano l'attività dell'enzima.

È bello sapere che costruzionedel catalizzatore è progettato in modo che il substrato di giunzione sia idealmente abbinato geometricamente, come una "chiave per una serratura".

Come tutte le proteine, gli enzimi sono prodotti nei ribosomi dal materiale genetico che è strettamente imballato nel nucleo - il DNA, creando così una cosiddetta struttura primaria.

Successivamente subisce più volte la piegatura, cambiando forma, talvolta aggiungendo zuccheri, ioni metallici o residui di grasso.

Il risultato di tutti questi processi è la formazione di una struttura quaternaria attiva, cioè una forma completamente biologicamente attiva.

In molti casi, diverse particelle enzimatiche si combinano per eseguire una serie di reazioni chimiche, accelerando così il processo.

A volte ci sono enzimi in diversi tessuti che catalizzano la stessa reazione, ma non sono strutturalmente simili tra loro, li chiamiamo isoenzimi.

I nomi degli isoenzimi sono gli stessi, nonostante la differenza di posizione e struttura, tuttavia, queste differenze hanno un'applicazione pratica. Grazie a ciò è possibile determinare nei test di laboratorio solo quelle frazioni dell'enzima che provengono da un determinato organo.

I meccanismi d'azione degli enzimi sono diversi, ma da un punto di vista chimico il loro compito è sempre quello di abbassare l'energia di attivazione della reazione. Questa è la quantità di energia che i substrati devono avere affinché il processo abbia luogo.

Questo effetto può essere ottenuto creando un ambiente appropriato per la reazione, utilizzando una via chimica diversa per ottenere gli stessi prodotti o l'appropriata disposizione spaziale dei substrati.

Ciascuno di questi meccanismi può essere utilizzato dagli enzimi.

Regolazione dell'attività enzimatica

L'azione degli enzimi dipende da parametri ambientali: temperatura, pH e altri. Ciascuno dei catalizzatori naturali ha le sue prestazioni ottimali in determinate condizioni, che possono essere di ampiezza diversa a seconda della sua tolleranza alle condizioni ambientali.

Nel caso della temperatura, la maggior parte delle reazioni enzimatiche sono più veloci a temperature più elevate, ma a una certa temperatura l'efficienza della reazione diminuisce drasticamente, a causa del danno termico dell'enzima (denaturazione).

In termini di struttura, gli ormoni possono essere divisi in due gruppi:

  • semplice - solo particelle proteiche
  • complesso - che richiede l'aggiunta di un gruppo non proteico - un cofattore

Questi ultimi svolgono un ruolo chiave nella corretta attività e regolazione degli enzimi

I cofattori, a loro volta, possono essere divisi in due gruppi: quelli necessari perattività dell'enzima, fortemente associate ad esso - questi sono i cosiddetti gruppi protesici, possono essere metalli, molecole organiche, come, ad esempio, l'eme.

Il secondo gruppo sono i coenzimi, di solito sono responsabili del trasferimento di substrati o elettroni e il loro legame con l'enzima è debole, questo gruppo include, ad esempio, acido folico, coenzima A. Vale la pena sapere che molte vitamine svolgono il ruolo di cofattori

Gli inibitori svolgono un compito completamente diverso, sono particelle che inibiscono l'attività enzimatica legandosi all'enzima.

Esistono diversi tipi di inibitori:

  • irreversibili - provocano l'inattivazione permanente della molecola e la reazione può avvenire solo dopo la produzione di un nuovo enzima
  • competitivo - in questo caso, l'inibitore ha una struttura simile a quella del substrato, quindi competono per il sito attivo. Se è attaccato un inibitore, la reazione non si verifica, se il substrato - procede normalmente
  • non competitivo - tali inibitori legano l'enzima in un luogo diverso da quello del substrato, quindi potrebbe attaccarsi all'enzima, ma la reazione non ha luogo

Ad una concentrazione del substrato molto più alta rispetto all'inibitore, l'effetto dell'inibitore competitivo viene superato, perché travolge la "competizione" per il sito attivo, in caso di non competitivo il suo effetto non può essere superare aumentando la concentrazione del supporto

Oltre alla regolazione dei sistemi attivatore e inibitorio, esistono molti altri metodi per controllare l'attività degli enzimi.

Riguardano il controllo della produzione cellulare a livello di formazione delle proteine, nonché la regolazione del cosiddetto processamento post-traduzionale, ovvero i cambiamenti nella struttura di una molecola proteica che avvengono immediatamente dopo la sua sintesi nel ribosoma. Queste modificazioni consistono, ad esempio, nell'accorciamento della catena polipeptidica.

I successivi metodi di regolazione riguardano la segregazione e il posizionamento degli enzimi in aree appropriate: cellulari e in specifici organelli, o nel compartimento extracellulare.

C'è un altro importante meccanismo di regolamentazione - il feedback negativo - è il sistema di controllo primario nel sistema endocrino. Funziona secondo il principio di inibizione

Questo significa che se un enzima produce troppo di un certo ormone, si lega ad esso, inibendone l'attività e riducendo la sintesi, quindi il prodotto di reazione stesso inibisce la sua produzione.

Enzimi: ruolo

Ogni tessuto del corpo umano produce un insieme specifico di enzimi, che definisce il ruolo di queste cellule nel funzionamento del corpo. Quali sono questi enzimi è definito dal codice genetico e quali regioni sono attive in una determinata cellula.

Migliaia di reazioni chimiche hanno luogo nel corpo umano in qualsiasi momento, ognuna delle quali richiede un enzima specifico, quindi sarebbe difficile elencare tutte queste particelle presenti nel nostro corpo.

Vale la pena conoscere alcuni dei più caratteristici:

  • Enzimi digestivi- prodotti dai tessuti dell'apparato digerente, scompongono il cibo in composti semplici, perché solo questi possono essere assorbiti nel sangue. Sono enzimi extracellulari, quindi svolgono il loro compito principale al di fuori delle cellule in cui vengono prodotti. Alcuni di questi enzimi si formano in una forma inattiva, i cosiddetti proenzimi o zimogeni, e sono attivati ​​nel tratto gastrointestinale. Gli enzimi digestivi includono, ad esempio: amilasi, lipasi, tripsina
  • La miosinaè un enzima presente nei muscoli, scompone le molecole di ATP che sono vettori di energia, provocando così la contrazione delle fibre muscolari.
  • Le perossidasisono enzimi ossidanti e catalasi, cioè enzimi riducenti
  • L'acetilcolinesterasiè un enzima che scompone l'acetilcolina, uno dei trasmettitori del sistema nervoso
  • Monoamino ossidasiè l'enzima più abbondante nel fegato, è responsabile della rottura dell'adrenalina, della noradrenalina e di alcuni farmaci
  • Ossidasi citocomica , un importantissimo enzima intracellulare responsabile delle trasformazioni energetiche
  • Lysozym , una sostanza presente ad esempio nelle lacrime o nella saliva che svolge funzioni protettive, distrugge gli agenti patogeni
  • Alcool deidrogenasi , un enzima nel fegato responsabile della degradazione dell'etanolo
  • Fosfatasi alcalina , partecipa alla costruzione dell'osso da parte degli osteoblasti

Enzimi: denominazione

I nomi degli enzimi sono spesso piuttosto complicati in quanto derivano dal nome della reazione che svolgono e dal substrato coinvolto in tale reazione, ad esempio 5-idrossitriptofano decarbossilasi.

Tipicamente, il suffisso "-aza" viene aggiunto al nome generale della reazione e la seconda parte del nome dell'enzima forma il nome del composto che subisce questa reazione.

A volte il nome è singolo, deriva da un substrato, ad esempio la lattasi (un enzima che scompone il lattosio).

Più raramente, i nomi degli enzimi derivano da un processo generale che avviene con la loro partecipazione, ad esempio la DNA girasi, l'enzima responsabile della trasformazione dei filamenti di DNA.

Alcuni enzimi hanno infine nomi comuni o nomi dati dai loro scopritori, come la pepsina (che scompone le proteine ​​nel tratto digestivo) o il lisozima (un enzima battericida contenuto inlacrime).

Esiste anche un piccolo gruppo di enzimi di restrizione che sono responsabili del taglio dei filamenti di DNA, in questo caso il nome deriva dal microrganismo da cui l'enzima è stato isolato.

L'Unione Internazionale di Biochimica e Biologia Molecolare ha introdotto le regole per la denominazione degli enzimi e li ha suddivisi in diverse classi al fine di standardizzare la nomenclatura.

Non ha sostituito i nomi descritti in precedenza, è piuttosto un integratore utilizzato principalmente dagli scienziati.

Secondo le regole dell'Unione Europea, ogni enzima è descritto da una sequenza di caratteri: EC x.xx.xx.xx - dove la prima cifra sta per la classe, le successive sottoclassi e sottoclassi e infine il numero di enzima. Queste classi di enzimi sono:

• 1 - ossidoreduttasi: catalizzano reazioni di ossidazione e riduzione
• 2 - transferasi: trasferiscono gruppi funzionali (es. fosfato)
• 3 - idrolasi: corrispondono all'idrolisi (decomposizione) di legami
• 4 - liasi: tagliano i legami con un meccanismo diverso dall'idrolisi
• 5 - isomerasi: sono responsabili dei cambiamenti spaziali delle molecole
• 6 - ligasi: collegano le molecole con legami covalenti

Enzimi e medicinali

L'importanza degli enzimi per la salute umana è enorme. Il loro corretto funzionamento consente una vita sana e, grazie allo sviluppo di dispositivi analitici, abbiamo imparato a diagnosticare diverse malattie mediante la determinazione degli enzimi. Inoltre, siamo in grado di trattare con successo le carenze di alcuni enzimi e le malattie che ne derivano, sfortunatamente c'è ancora molto da fare in questa materia.

Il trattamento delle cause delle malattie metaboliche non è ancora possibile, perché non siamo in grado di modificare in modo sicuro ed efficace il materiale genetico per riparare i geni danneggiati, e quindi enzimi prodotti in modo improprio.

Malattie risultanti da enzimi disfunzionali

Il corretto funzionamento del nostro corpo dipende in gran parte dal corretto funzionamento degli enzimi. In molti casi, gli stati patologici influiscono sulla quantità di enzimi, provocandone un rilascio eccessivo dalle cellule o, al contrario, carenti. Di seguito sono riportati solo esempi di malattie causate da funzioni enzimatiche anormali, ce ne sono molte altre di queste malattie.

  • Blocchi metabolici o malattie metaboliche

I blocchi metabolici o malattie metaboliche sono un gruppo di malattie ereditarie causate dall'accumulo di sostanze nella cellula a causa della mancanza di un enzima responsabile del loro metabolismo. I substrati accumulati nel tempo sono talmente tanti da diventare tossici per le cellule e per l'intero organismo.

Ci sono diverse migliaia di malattie, il loro numero riflette la molteplicitàenzimi presenti nel corpo umano, poiché la maggior parte dei geni codificanti gli enzimi può essere influenzata da malattie metaboliche.

Esempi sono la galattosemia o l'omocistinuria, che sono malattie rare, che si manifestano il più delle volte subito dopo la nascita o nei primi anni di vita.

  • Ora due volte

Un altro gruppo di malattie che possono comportare il malfunzionamento degli enzimi è il cancro. Oltre a molte altre funzioni, gli enzimi sono anche responsabili della regolazione della divisione cellulare, le cosiddette tirosin-chinasi. Se questi enzimi falliscono in quest'area, può verificarsi una divisione cellulare incontrollata e quindi un processo canceroso.

  • Enfisema

Una malattia meno comune è l'enfisema, nel qual caso l'elastasi diventa iperattiva. È un enzima presente nel tessuto polmonare responsabile della scomposizione della proteina elastina presente, tra le altre, nei polmoni.

Se è troppo attivo, l'equilibrio tra distruzione e costruzione viene disturbato, si formano cicatrici e si sviluppa enfisema.

Enzimi: uso diagnostico

La moderna diagnostica medica si basa sull'uso di enzimi nelle loro determinazioni. Ciò è dovuto al fatto che gli stati patologici portano, direttamente o indirettamente, a uno squilibrio degli enzimi, causando aumenti o diminuzioni della loro quantità nel sangue.

Ciò può derivare non solo da disturbi della produzione, ma anche, ad esempio, dal rilascio di una grande quantità di enzima intracellulare nel sangue o nelle urine a causa di danni alla sua membrana cellulare.

Esempi di enzimi utilizzati nella ricerca di laboratorio sono:

  • Creatina chinasi - un enzima presente nei muscoli, anche nel muscolo cardiaco, il suo aumento multiplo può indicare un infarto, miocardite, malattie muscolari - lesioni, distrofia.
  • Lattato deidrogenasi - presente in tutte le cellule del corpo, specialmente nel cervello, nei polmoni, nei globuli bianchi e nei muscoli. Il suo forte aumento si osserva in caso di infarto, malattie muscolari ed epatiche o cancro.
  • La fosfatasi alcalina si trova in maggior quantità nel fegato e nelle ossa, qui viene rilasciata dagli osteoblasti. Malattie di questi organi possono provocarne la crescita, ma un eccesso di fosfatasi alcalina può anche indicare il processo di rigenerazione ossea - dopo un intervento chirurgico o una frattura.
  • La fosfatasi acida è presente in molti organi - fegato, reni, ossa, prostata, dal punto di vista diagnostico il suo aumento può indicare malattie delle ossa e della prostata
  • Aminotransferasiasparagina e alanina aminotransferasi - questi sono enzimi caratteristici del fegato, presenti quasi esclusivamente negli epatociti, sono utilizzati nella diagnosi di screening di base delle malattie del fegato e il loro aumento di molte volte incoraggia sempre un'ulteriore diagnosi delle malattie del fegato.
  • Glutammato deidrogenasi e gammaglutamiltransferasi - altri enzimi epatici, simili a quelli sopra menzionati, sono importanti nella diagnosi delle malattie di questo organo e dei dotti biliari.
  • L'amilasi è un enzima presente in molti organi, ma la concentrazione più alta si raggiunge nelle cellule del pancreas e delle ghiandole salivari, la sua diagnosi è di primaria importanza nelle loro malattie.
  • La lipasi è un altro enzima pancreatico, differisce per specificità dall'amilasi, il che significa che la lipasi è presente solo nel pancreas e le deviazioni dalla norma nella determinazione di questo enzima indicano una malattia del pancreas.
  • La colinesterasi è un enzima che scompone l'acetilcolina - un trasmettitore nel sistema nervoso, dove è anche presente nella massima quantità, in diagnostica viene utilizzato nell'avvelenamento con composti organofosforici.
  • Fattori di coagulazione e fibrinolisi - sono sostanze prodotte dal fegato coinvolte nella coagulazione del sangue, le loro determinazioni sono importanti non solo nella valutazione di questo processo, ma anche nel monitoraggio della funzionalità epatica.
  • Alfa-fetoproteina - un enzima epatico, la cui quantità aumenta nelle malattie di questo organo, incluso il cancro.
  • Proteina C-reattiva - prodotta dal fegato, coinvolta nella risposta immunitaria, la sua quantità aumenta nel sangue in condizioni infiammatorie - infezioni, lesioni, malattie autoimmuni
  • Ceruloplasmina - un altro enzima epatico il cui aumento è caratteristico della malattia di Wilson
  • La piridinolina e la deossipiridinolina sono marker di riassorbimento osseo (distruzione), caratterizzano la funzione degli osteoclasti (cellule osteogeniche)
  • Mioglobina - come accennato in precedenza, è un composto caratteristico dei muscoli, quindi il suo aumento indicherà danni ai muscoli scheletrici o cardiaci
  • Troponine - i cosiddetti marker di infarto, sono enzimi che regolano la contrazione delle fibre muscolari, sono particolarmente abbondanti nel muscolo cardiaco. Il suo danno provoca il rilascio di grandi quantità di troponine nel sangue, che viene utilizzata nella diagnosi delle malattie cardiache. Vale la pena ricordare, tuttavia, che un aumento delle troponine può indicare non solo un attacco cardiaco, ma anche la sua insufficienza, difetti valvolari o embolia polmonare.

Tutti gli enzimi sopra elencati possono essere assegnati a diversi gruppi:

  • enzimi secretori- il limite inferiore della norma è diagnostico. Sono enzimi prodotti fisiologicamente dagli organi, ma in caso di malattie il loro numero diminuisce, ad esempio fattori di coagulazione
  • enzimi indicatori- la crescita è importante. Questo gruppo di enzimi appare in gran numero a causa di danni agli organi e perdite di enzimi, come le troponine
  • enzimi escretori- questi sono enzimi prodotti normalmente nel lume di vari organi: bocca, intestino e tratto urinario. Se la loro uscita è bloccata, entrano nel sangue, ad esempio amilasi

Vale la pena ricordare che gli enzimi sono utilizzati nella stessa diagnostica medica. Le analisi biochimiche vengono eseguite con l'utilizzo di enzimi, e l'appropriata interpretazione dei risultati delle reazioni enzimatiche permette di fornire il risultato di un test di laboratorio.

Enzimi e trattamento

Molti farmaci agiscono influenzando l'azione degli enzimi, facendoli agire o, al contrario, essendo inibitori. Esistono sostituti enzimatici come la pancreatina contenenti lipasi e amilasi utilizzati nell'insufficienza pancreatica.

D' altra parte, alcuni gruppi di farmaci inibiscono l'azione degli enzimi, ad esempio gli inibitori dell'enzima di conversione dell'angiotensina utilizzati, tra gli altri, nell'ipertensione e nell'insufficienza cardiaca, o alcuni antibiotici, ad esempio l'amoxicillina, che inibisce l'enzima transpeptidasi batterica, che impedisce la formazione della parete cellulare batterica e, di conseguenza, l'infezione viene inibita.

Alcuni veleni agiscono anche influenzando gli enzimi. Il cianuro è un potente inibitore della citocromo ossidasi, un componente essenziale della catena respiratoria. Bloccarlo impedisce alla cellula di ottenere energia, che porta alla sua morte.

Per il corretto svolgimento dei processi vitali delle cellule, è necessaria la presenza di molte sostanze chimiche, che rimangono in stretta proporzione tra loro e tra le quali avvengono costantemente reazioni chimiche.

Questo compito è svolto da enzimi che funzionano correttamente, necessari affinché quasi tutte le reazioni chimiche avvengano con la velocità e l'efficienza necessarie per il corretto funzionamento del corpo umano.

L'azione degli enzimi accelera questi processi molte volte, spesso anche centinaia di volte, il che è importante, gli enzimi stessi non si consumano durante le reazioni che hanno luogo.

La carenza di catalizzatori o il loro funzionamento improprio possono causare l'insorgere di molte malattie. D' altra parte, un'abile modifica della loro attività consente di curare con successo molti disturbi.

L'enzimologia (la scienza degli enzimi) è estremamente ampia, ail suo sviluppo può portare non solo progresso scientifico, ma anche contribuire attivamente allo sviluppo della medicina in termini non solo di trattamento, ma anche di diagnostica.

Circa l'autoreArco. Maciej GrymuzaLaureato alla Facoltà di Medicina e Chirurgia dell'Università di Medicina di K. Marcinkowski a Poznań. Si è laureato all'università con un risultato più che buono. Attualmente è medico nel campo della cardiologia e dottorando. Si interessa particolarmente di cardiologia invasiva e dispositivi impiantabili (stimolatori).

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